В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) - это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.
Предпосылки для изучения белковой структуры
Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.
Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка - это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего "созревания" должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.
Образование вторичной белковой структуры
Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.
Организация вторичной структуры
Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура - это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.
Альфа-спираль вторичной структуры
Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.
Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима - на 42%, а гемоглобина - на 75%. Это значит, что вторичная структура белка - это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.
Бета-слой вторичной структуры
Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO NH2 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.
Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.
Водородная связь
Вторичная структура белка - связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.
Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.
Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.
Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.
Конформация - это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.
Различают 2 вида вторичной структуры белка:
- 1. б-спираль
- 2. в-складчатость.
Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.
Характеристика б-спирали.
б-спираль стабилизируется водородными связями, которые возникают между каждой первой и четвертой аминокислотой. Шаг спирали включает 3, 6 аминокислотных остатка.
Образование б-спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот.
Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина б и в-цепи спирализованы на 75%, в лизоциме - 42%, пепсине - 30%.
Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.
б-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.
В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность б-спирали.
Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, то гидрофобность альфа спиралей увеличивается.
Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне альфа спиралей и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерны для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа спиралей:
Пролин. Его атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг N-CH связей. Кроме того, у атома азота пролина, образующего связь с другой аминокислотой нет водорода. В результате пролин не способен организовать водородную связь и структура альфа спиралей нарушается. Обычно здесь возникает петля или изгиб.
Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания.
Участки с близко расположенными обьемными радикалами, механически нарушающими формирование альфа спиралей, например метионин, триптофан.
Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.
в- складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.
Если связанные полипептидныые цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная в-структура, если же N и С концы полипептидных цепей совпадают, возникает структура параллельного в-складчатого слоя.
Для в-складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.
В белках возможны переходы от б-спирали к в-складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.
в-складчатость имеет плоскую форму.
б-спираль имеет стержневую форму.
Водородные связи - слабые связи, энергия связи 10 - 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.
В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.
Для всякого белка характерна, помимо первичной, еще и определенная вторичная структура . Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину.
Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.
Таким образом аминокислота 1 оказывается связанной с аминокислотой 5, аминокислота 2 - с аминокислотой 6 и т. д. Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.
Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).
Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей , так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация. Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни. Тем не менее большинство белков существует в глобулярной форме, в которой также имеются участки (3-слоя (см. ниже) и участки с нерегулярной структурой.
Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов: наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.
Бета-Слой, или складчатый слой - это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой формой. Фиброин состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией альфа-спирали .
Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей , возникающих между С=0- и NH-группами соседних цепей. В этом случае в образовании водородных связей также принимают участие все NH- и С=0-группы, т. е. структура тоже весьма стабильна.
Такая конформация полипептидных цепей называется бета-конформацией , а структура в целом - складчатым слоем. обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя.
Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около 1000 аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль (но не а-спираль;).
Три цепи удерживаются вместе водородными связями . Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. Они в свою очередь объединяются в волокна. Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно - на нескольких уровнях - подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани.
Белки , существующие только в полностью спирализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков.
Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты
Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид
При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.
Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:
· копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;
· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);
· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;
· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.
Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.
схема образования трипептида:
Уровни пространственной организации белков: вторичная структура белков: понятие об α-спирали и β-складчатом слое. Третичная структура белков: понятие о нативном белке и денатурации белка. Четвертичная структура белков на примере строения гемоглобина.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: α -спираль и β -складчатый слой.
Модель строения α-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949 - 1951 гг.).
На рисунке 3, а изображена схема α -спирали, дающая представление об основных ее параметрах. Полипептидная цепь сворачивается вα -спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию (рис. 3, б ). На каждый виток α -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание α -спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого n -го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего α -спиральная конфигурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании α -спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в α -спирали равнозначны.
В природных белках существуют только правозакрученные α -спирали.
β-Складчатый слой - второй элемент вторичной структуры. В отличие от α -спирали β -складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму (рис. 4). Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между - С = О и HN - группами (0,272 нм).
Рис. 4. Схематичное изображение β
-складчатого слоя (стрелками указан
о направление полипептидной цепи)
Рис. 3. Схема (а ) и модель (б ) α -спирали
Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование α -спирали или β -слоя. К спиралеобразующим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется α -спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию β -слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин.
Во многих белках одновременно имеются и α -спирали, и β -слои. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β -структуры. Белки опорных тканей - кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) - имеют β -конфигурацию полипептидных цепей.
Третичная структура белка. Третичная структура белка - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к образованию единственной нативной конфигурации.
Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия можно разделить на сильные и слабые.
К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами; образование дисульфидного моста можно изобразить следующим образом:
Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.
К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.
Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т.к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.
Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (рис. 5).
Рис. 5. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка:
а
- дисульфидный мостик; б -
ионная связь; в, г -
водородные связи;
д -
ван-дер-ваальсовы связи
Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.
Четвертичная стурктура белка. Белки с молекулярной массой более 100 кДа 1 состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой илимультимером , а составляющие его полипептидные цепи - соответственно субъединицами или протомерами . Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.
Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.
Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68 000 Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов - α и β / α -Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, a β - из 146. Третичная стурктура α - и β -субъединиц сходна, как и их молекулярная масса (17 000 Да). Каждая субъединица содержит простетическую группу - гем . Поскольку гем присутствует и в других белках (цитохромы, миоглобин), которые будут изучаться далее, хотя бы коротко обсудим структуру тема (рис. 6). Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (= СН -). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).
Четыре субъединицы - две α и две β - соединяются в единую структуру таким образом, что α -субъединицы контактируют только с β -субъединицами и наоборот (рис. 7).
Рис. 6. Структура гема гемоглобина
Рис. 7. Схематичное изображение четвертичной структуры гемоглобина:
Fe - гем гемоглобина
Как видно из рисунка 7, одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры α - и β -субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.
Похожая информация.
Регулярные вторичные структуры белка
Вторичные структуры отличаются регулярной, периодической формой (конформацией) главной цепи, при разнообразии конформаций боковых групп.
Вторичная структура РНК
Примерами вторичной структуры могут служить стебель-петля и псевдоузел
Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот , селенометионина и пирролизина , зависит от стебля-петли, расположенной в 3" нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного изменения рамки считывания генов.
См. также
- Четвертичная структура
Примечания
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Вторичная структура белков" в других словарях:
Вторичная структура конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам . В описании вторичной… … Википедия
вторичная структура белка - – пространственная конфигурация полипептидной цепи, формируемая в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков (α и β структуры белков) … Краткий словарь биохимических терминов
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы … Википедия
Шпилечная структура - * шпількавая структура * hairpin structure or stemand loop s. вторичная структура в молекуле нуклеиновой кислоты, в которой комплементарные последовательности в пределах одной и той же нити соединяются, образуя двунитчатый стебель, в то время как … Генетика. Энциклопедический словарь
Белка структура - основными структурными единицами (мономерами) белков являются остатки аминокислот, соединенные друг с другом пептидными связями в длинные цепи. Отдельные цепи могут притягиваться друг к другу или образовывать петли и загибаться назад, так что… … Начала современного естествознания
Полимер - (Polymer) Определение полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Информация об определении полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Содержание Содержание Определение Историческая справка Наука о Полимеризация Виды… … Энциклопедия инвестора
- (биополимеры) природные макромолекулы, играющие осн. роль в биол. процессах. К П. б. относятся белки, нуклеиновые кислоты (НК) и полисахариды. П. б. образуют структурную основу всех живых организмов; все процессы в клетке связаны с… … Физическая энциклопедия
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия