Terminologija: oligopeptidi i polipeptidi
Linija između oligopeptida i polipeptida (veličina pri kojoj proteinski molekul prestaje da se smatra oligopeptidom i postaje polipeptid) prilično je proizvoljna. Često se nazivaju peptidi koji sadrže manje od 10-20 aminokiselinskih ostataka oligopeptidi, a supstance sa velikim brojem aminokiselinskih jedinica su polipeptidi. U mnogim slučajevima, ova linija se uopšte ne povlači u naučnoj literaturi, a mali proteinski molekul (kao što je oksitocin) se naziva polipeptidom (ili jednostavno peptidom).
Priča
Peptidi su prvi put izolovani iz proteinskih hidrolizata dobijenih fermentacijom.
- Termin peptid predložio E. Fischer, koji je do 1905. razvio opću metodu za sintezu peptida.
Godine 1953. V. Du Vigneault je sintetizirao oksitocin, prvi polipeptidni hormon. 1963. godine, na osnovu koncepta sinteze peptida u čvrstoj fazi (P. Merrifield), stvoreni su automatski sintetizatori peptida. Upotreba metoda sinteze polipeptida omogućila je dobivanje sintetičkog inzulina i drugih enzima.
Poznate "porodice" peptida
Porodice peptida u ovom odeljku su ribosomske i obično imaju hormonsku aktivnost.
Molekuli polipeptida pankreasa
- en:NPY
- Peptide YY
- APLIKACIJA Polipeptid ptičjeg pankreasa
- en:HPP Ljudski polipeptid pankreasa
Opioidni peptidi
Opioidni peptidi su grupa prirodnih i sintetičkih peptida sličnih opijatima (morfij, kodein, itd.) po svojoj sposobnosti da se vežu za opioidne receptore u tijelu. Endogene tvari slične morfiju prvi put su izolovane 1975. iz cijelog mozga i hipofize golubova, zamoraca, pacova, zečeva i miševa, a 1976. frakcije takvih oligopeptida pronađene su u ljudskoj likvoru i krvi. Različite vrste ovih oligopeptida nazivaju se endorfini i enkefalini. Ligandi opioidnih receptora također su pronađeni u mnogim perifernim organima, tkivima i biološkim tekućinama. Dokazano je prisustvo opioida u hipotalamusu i hipofizi, krvnoj plazmi i cerebrospinalnoj tečnosti, gastrointestinalnom traktu, plućima, organima reproduktivnog sistema, imunokompetentnim tkivima, pa čak i u koži. Uz endorfine, otkriveni su i takozvani egzorfini ili paraopioidi - opioidni peptidi koji nastaju prilikom varenja hrane. Do danas su opioidni receptori i njihovi endogeni ligandi pronađeni u gotovo svim organima i tkivima sisara, kao i kod životinja nižeg stepena klasifikacije, sve do protozoa. Glavni dio opioidnih peptida nastaje intracelularnim cijepanjem prekursora visoke molekularne težine, što dovodi do stvaranja niza biološki aktivnih fragmenata, uključujući opioidne peptide. Identificirana su i najviše proučavana tri takva prekursora: proopiomelanokortin (POMC), proenkefalin A i prodinorfin (proenkefalin B). Sastav POMC (lokaliziran uglavnom u hipofizi) uključuje aminokiselinske sekvence b-lipotropina, ACTH, a-, b- i g-melanocit-stimulirajućih hormona, a-, b- i g-endorfina. Sada je utvrđeno da je glavni izvor enkefalina (metionin-enkefalin i leucin-enkefalin) u tijelu proenkefalin A, lokaliziran prvenstveno u nadbubrežnim žlijezdama. Sadrži 4 aminokiselinske sekvence met-enkefalina i jedan leu-enkefalin, kao i niz proširenih oblika met-enkefalina: metorfamid, MERGL (met-enkephalin-Arg6-Gly7-Leu8), MERPH (met-enkefalin- Arg6-Phe7), peptid F i grupa srodnih peptida koji čine peptid E: BAM 22, 20, 18, 12, u interakciji sa opioidnim receptorima mu-, kapa- i delta tipa. U strukturi drugog proenkefalina - preproenkefalina B (ili prodinorfina) - pronađene su sekvence a- i b-neoendorfina, dinorfini [dinorfin 1-8, 1-17 (A), dinorfin B (rimorfin), 4kD-dinorfin], koji imaju najveći afinitet za OR k-tip, kao i leu-enkefalin. Radioreceptorska analiza vezivanja endorfina i enkefalina za opioidne receptore pokazala je da je afinitet met- i leu-enkefalina za opioidne receptore delta-tipa veći nego za mu-tip receptore; b-endorfin ima približno isti afinitet za opioidne receptore mu- i delta tipa; a- i g-endorfini pokazuju mnogo manji afinitet za oba tipa receptora u poređenju sa b-endorfinom. Unatoč činjenici da met-enkefalin djeluje pretežno s opioidnim receptorima d-tipa, njegovi analozi s dužom sekvencom aminokiselina - metorfamid i BAM peptidi (peptidi iz medule nadbubrežne žlijezde) imaju suprotan profil selektivnosti za interakciju s opioidnim receptorima (mu > kappa > delta). Većina endogenih opioida može stupiti u interakciju s nekoliko tipova receptora u različitom stupnju. Dakle, b-endorfin sa svojim N-terminalnim fragmentom je u stanju da interaguje sa mu- i delta-opioidnim receptorima, a njegov C-terminus sa epsilon receptorima. U koži vodozemaca, a potom i u mozgu i nekim drugim organima toplokrvnih životinja, otkriven je 4. prekursor OP - prodermorfin, koji se smatra izvorom dermorfina (mu-agonista) i deltorfina (delta-agonista) . Endogeni peptidi koji specifično stupaju u interakciju sa mu-opioidnim receptorima pronađeni su u centralnom nervnom sistemu: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 i Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, nazvani endomorfini, kao i peptid nociceptin, koji ispoljava svoj analgetski efekat preko receptora siročadi sličnih opioidima.
Peptidi (tahikininski peptidi)
- Supstanca P
- en:Kassinin
- Neurokinin A
- en:Eledoisin
- Neurokinin B
Terminologija na temu
- Polipeptidi jednostavan linearni lanac sastavljen od aminokiselina
- Oligopeptidi ili jednostavno) peptidi- polipeptidi sa brojem aminokiselina u lancu do 30-50
- Tripeptidi
- Neuropeptidi peptidi povezani sa nervnim tkivom
- Peptidni hormoni- peptidi sa hormonskom aktivnošću
vidi takođe
Eksterne veze
| Organska materija | |
|---|---|
| Ugljovodonici | Alkani · Alkeni · Alkini · Dieni · Cikloalkani · Arene |
| Sadrže kiseonik | Alkoholi Eteri Aldehidi Ketoni Keteni Karboksilne kiseline Estri Ugljikohidrati Masti Kinoni |
| Sadrže dušik | Amini · Amidi · Nitrojedinjenja · Nitrozojedinjenja · Oksimi · Nitrili · Amino kiseline · Proteini · Peptidi |
| Sadrži sumpor | Merkaptani Tioesteri Sulfonske kiseline Tioaldehidi Tioketoni Tiokarboksilne kiseline |
| Sadrže fosfor | Fosfini · Fosfonske kiseline · Fosfinske kiseline · Fosfonske kiseline · Nukleinske kiseline · Nukleotidi |
| Organosilicij | Silanes Silazanes Silthians Siloxanes Silicones |
| Organoelement | Organogermanijum · Organobor · Organotin · Organoolovo · Organoaluminijum · |
Polipeptidi su analozi proteinskih molekula, igraju samostalnu ulogu u funkcioniranju živog organizma. Struktura i konformaciona stanja polipeptida određena su istim silama i interakcijama kao i za proteine. Polipeptidi su različiti po svom porijeklu. Polipeptidi se mogu dobiti kao rezultat cijepanja proteina (nepotpuni) i nose ostatke informacija sadržanih u njemu, odnosno u ovom slučaju njihov prirodni lanac uključuje proteinogene kiseline. Mogu se samostalno sintetizirati i imati svoju individualnu strukturu, u ovom slučaju mogu sadržavati i neproteinogene kiseline.Ispostavilo se da neki polipeptidi mogu sadržavati aminokiseline čak i sa amino grupama D-konfiguracije. Pokazalo se da su njihova svojstva u tijelu vrlo raznolika.
Regulatorni transportni hormoni
toksini peptidi neuropeptidi
antibiotici alkanoidi aroma peptidi
Neuropeitidae. Ovi peptidi uključuju peptide koji se nalaze u mozgu i koji su sposobni da utiču na funkcije centralnog nervnog sistema. U ovu grupu spadaju i peptidi iz hipotalamusa i hipofize. Mnogi od njih reguliraju bihevioralne reakcije životinja i ljudi, na primjer, kao što su sitost hranom, žeđ, san, učenje, zadovoljstvo, motorička aktivnost itd.
Otkriveno nalik morfiju ili opioid peptidi koji smanjuju bol. Predstavljaju grupu spojeva sličnih po strukturi, zajedničkog smjera djelovanja i slične strukture. Nekoliko neuropeitida, u pravilu, može biti izvedeno iz jednog prekursora uzastopnim cijepanjem fragmenata.
Kao primjer možemo prikazati formiranje grupe opioidnih neuropeptida ( endorfini ):
Početni peptid (200 aa) ® b-lipotropin (91 aa) ® b-endorfin (31 aa) ® b-met-enkefalin (5 aa).
Hidrolizu provode enzimi peptidaze. Endorfini se moraju sintetizirati u tijelu u kontroliranim količinama. Povećana sinteza endorfina u tijelu smanjuje učenje i pamćenje. Slični peptidi sa opojnim dejstvom pronađeni su među proizvodima nepotpune hidrolize mleka i hleba.
Još jedan primjer neuropeitida je somatotropin - hormon neurološkog rasta. Ovaj hormon su prvi sintetizirali K. Itakura i G. C. Boyer putem genetskog inženjeringa. Koristi se za usporavanje rasta, kao i u liječenju dijabetesa.
Mnogi neuropeitidi imaju jednostavnu strukturu i mogu se lako dobiti sintetički. A to nam zauzvrat omogućava da utičemo na psihu ljudi.
Transportni polipeptidi. Odnosi se na prirodne kompleksne spojeve. Polipeptidni lanac je zatvoren u cikličnoj strukturi i ima šupljine određene veličine. Takve šupljine sadrže nekoliko hidroksilnih grupa, koje kroz interakciju donor-akceptor mogu vezati one metale čije dimenzije odgovaraju ravnima. Nastali sekundarni kompleks igra ulogu transporta jona kroz membranu (jonofori).
Poznati su jonofori koji odgovaraju jonima kalcijuma Ca 2+; oni prenose kalcijum kroz membranu koja razdvaja intra- i međućelijsku tečnost. Drugi primjer politranspornih peptida su joni natrijuma Na+, koji radi po relejnom mehanizmu i ima spiralni oblik grupa koje sadrže kisik. Poprečni presjek odgovara jonu natrijuma Na +, a natrijum se prenosi iz jedne grupe koja sadrži kiseonik u drugu.
Peptidni toksini. Najmoćniji toksini mikrobnog porijekla imaju proteinsko-peptidnu prirodu - na primjer, botulinum toksin koji proizvodi Clostridium botulinum. Izaziva teška, često smrtonosna trovanja hranom. Najčešće su uzrok trovanja ovim toksinom domaći konzervirani proizvodi. Toksini zmija, škorpiona i pčela su peptidne prirode. U blijedom gnjurcu ima dosta sličnih toksina (0,4 mg na 1 g težine sa smrtonosnom dozom za ljude od 5-7 mg).
Peptidi okusa. Peptidi sa izraženim kvalitetima ukusa privlače veliku pažnju naučnika za hranu. Peptidni zaslađivač aspartam je nadaleko poznat; 200 puta je slađi od saharoze. Njegova struktura:
Ako se nepravilno obrađuje, mlečni kazein može proizvesti heptapeptid gorkog ukusa: Arg - Gly - Pro - Fen - Ile - Val.
Regulatorni peptidi. Oni mogu regulirati različite funkcije, na primjer, regulatore imuniteta. Polipeptid ciklosporin - antibiotik koji može inhibirati odbacivanje presađenih organa i tkiva.
Nemoguće je ne spomenuti ovdje g-glutamilcisteinilglicin (glutation) . Sadrži ga svaka živa ćelija. Reguliše redoks reakcije prema sljedećoj shemi:
Štiti S-H grupe proteina od oksidacije aktivacijom tiolnih (cisteinskih) enzima prema sljedećoj shemi:
Glutation štiti askorbinsku kiselinu i druge biološki aktivne spojeve od oksidacije, obavlja funkciju radioprotektora i učestvuje u transportu aminokiselina kroz biološku membranu stanice.
Glutation je esencijalno sredstvo za detoksikaciju. Neutralizira jedinjenja žive, organofosforna jedinjenja, aromatične ugljovodonike i toksična jedinjenja peroksida. Poremećaji metabolizma glutationa u tijelu narušavaju funkciju koštane srži.
Glavni izvor glutationa je kvasac, koji aktivno utječe na sve procese koji se odvijaju tokom fermentacije. Tokom 4 sata fermentacije oslobađa se od 80 do 300 μg/g glutationa.
Peptidni hormoni Po mehanizmu djelovanja su bliski proteinskim hormonima i samo po formalnim karakteristikama svrstavaju se u peptidne hormone, a to su hormoni tkiva. Kora bubrega sadrži hormon renin , nastao tokom razgradnje serumskog a-globulina. Njegove funkcije u tijelu povezane su s regulacijom krvnog tlaka i metabolizmom soli. Oslobađa se u krv kao odgovor na smanjenje tlaka i smanjenje koncentracije Na+. Još jedan hormon collidin , naprotiv, pomaže u snižavanju krvnog pritiska. kalcitonin smanjuje koncentraciju kalcija u krvi. Glukagon , zajedno sa insulinom, reguliše metabolizam ugljenih hidrata, gastrin aktivno sudjeluje u probavnim procesima, obavljajući mnoge funkcije.
Polipeptidi su odgovorni za nastanak alergija na hranu (intolerancija na određene namirnice - mlijeko, bjelanjak, ribu, meso). To je posljedica kršenja probavnog procesa, što dovodi do nepotpune razgradnje proteina; nastali polipeptidi su antigeni za ljudsko tijelo i izazivaju alergijske reakcije, jer nose djelomičnu informaciju od proteina iz kojeg potiču. Ako je takvih antigena malo, onda je to korisno samo za treniranje imunološkog sistema. Prekomjerne količine su štetne.
Polipeptidi, proteini
Biološka uloga proteina i polipeptida
Polipeptidi i proteini su glavne supstance živog organizma. “Život je oblik postojanja proteinskih tijela” (F. Engels). Njihova uloga u metabolizmu je jedinstvena, obavljaju sve osnovne funkcije metabolizma:
1) Proteini – plastični materijal tkiva;
2) Proteini su jedna od tri vrste nutrijenata potrebnih organizmu;
3) Proteinske strukture su ključne u sastavu enzima – biohemijskih katalizatora, „motora“ metabolizma;
4) Hormoni i supstance koje regulišu puteve biohemijskih transformacija su uglavnom polipeptidi i proteini. Tkivni receptori za hormone, bioregulatore i lijekove su također proteinske strukture.
Primarna struktura polipeptida i proteina
Polipeptidi i proteini - To su polimeri koji se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.
Uobičajeno se vjeruje da su polipeptidi polimeri koji sadrže do 100 aminokiselinskih ostataka; više od 100 ostataka su proteini. Posebno su istaknuti oligopeptidi - do 10 aminokiselinskih ostataka.
Polipeptidi i proteini nastaju kao rezultat polikondenzacije α-aminokiselina:
Fizičko-hemijska svojstva polipeptida i proteina
Molekuli polipeptida i proteina sadrže jonske karboksilne i amino grupe i, kao i aminokiseline, uvijek nose električni naboj, čiji predznak i veličina zavise od pH otopine.
Svi polipeptidi i proteini se odlikuju određenim izoelektrična tačka (pI) - pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj molekula nula.
Ako je pH otopine ispod izoelektrična tačka (pH< pI), то молекула в целом имеет pozitivno naplatiti.
Ako je pH otopine viši izoelektrična tačka (pH > pI), onda molekul kao celina ima negativan naplatiti.
Ako je broj karboksilnih i amino grupa u molekulu isti, tada je izoelektrična tačka supstance u neutralnom pH području (pI = 7). Ovo neutralan polipeptidi.
Ako u molekuli dominiraju karboksilne grupe, onda je izoelektrična
tačka je u kiselom pH regionu (pI< 7). Это kiselo polipeptidi.
Ako amino grupe prevladavaju u molekulu, tada se izoelektrična tačka nalazi u glavnom pH području (pI > 7). Ovo osnovni polipeptidi.
Rastvorljivost polipeptida u vodi zavisi od njihove molekularne težine.
Oligopeptidi i polipeptidi male molekularne težine, poput aminokiselina, su visoko rastvorljivi u vodi.
Proteini visoke molekularne težine formiraju koloidne otopine. Njihova rastvorljivost zavisi od pH vrednosti (tj. naboja molekula). Na izoelektričnoj tački, rastvorljivost proteina je minimalna i dolazi do taloženja. Kada se zakiseli ili alkaliziraju, molekuli se ponovo nabijaju i talog se otapa.
Prostorna struktura proteina i polipeptida
Polipeptidi i proteini visoke molekularne težine, pored primarne strukture, imaju viši nivo prostorne organizacije - sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture.
PEPTIDNA GRUPA
Sekundarna struktura
1) α-heliks
Struktura peptidne grupe određuje prostornu strukturu polipeptidnog lanca.
L. Pauling (1950) je proračunom pokazao da je za α-polipeptidni lanac jedna od najvjerovatnijih struktura desnoruki α-piral. Ovo je ubrzo eksperimentalno potvrđeno rendgenskom strukturnom analizom:
Između C=O 1. i N-H 5. aminokiselinskih ostataka formiraju se vodonične veze, usmjerene gotovo paralelno s osi spirale, koje drže spiralu zajedno. Bočni radikali R nalaze se duž periferije spirale.
2) struktura β-lista
U ovoj vrsti sekundarne strukture, polipeptidni lanci koji se protežu jedan uz drugi formiraju međusobno vodikove veze:
Mnogi proteini imaju sekundarnu strukturu s naizmjeničnim fragmentima strukture α-heliksa i β-lista.
Tercijarna struktura
α-heliks, kada je dovoljno produžen, savija se i savija u loptu. To se događa kao rezultat interakcije bočnih radikala koji su prilično udaljeni jedan od drugog. Nastaje globula:
Vrste interakcija koje formiraju tercijarnu strukturu
1) Vodikove veze
2) Jonska interakcija
3) Hidrofobna interakcija
4) Disulfidne veze
Kvartarna struktura
Kvartarna struktura je skup podjedinica - globula. Formira se istim tipovima interakcija kao i tercijarna struktura:
Kvartarna struktura proteina Kvartarna struktura hemoglobina
Neki kompleksni proteini imaju kvaternarnu strukturu - hemoglobin, neki enzimi itd.
LITERATURA:
Main
1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. i dr. - Organska hemija (specijalni kurs), knjiga 2 - Drfa, M., 2008, str. 207-227.
2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. – Bioorganska hemija – DROFA, M., 2007, str. 314-315, 345-369.
Polipeptidi su proteini koji imaju visok stepen kondenzacije. Rasprostranjeni su među organizmima biljnog i životinjskog porijekla. Odnosno, ovdje govorimo o komponentama koje su obavezne. Oni su izuzetno raznoliki i ne postoji jasna granica između takvih supstanci i običnih proteina. Ako govorimo o raznolikosti takvih supstanci, onda treba napomenuti da kada se formiraju, najmanje 20 aminokiselina protenogenog tipa je uključeno u ovaj proces, a ako govorimo o broju izomera, onda oni mogu biti neodređeno.
Zbog toga molekule proteinskog tipa imaju toliko mogućnosti koje su gotovo neograničene kada je u pitanju njihova multifunkcionalnost. Dakle, jasno je zašto se proteini nazivaju glavnim od svih živih bića na Zemlji. Proteini se također nazivaju jednom od najsloženijih supstanci koje je priroda ikada stvorila, a također su vrlo jedinstvene. Baš kao i proteini, proteini doprinose aktivnom razvoju živih organizama.
Da budemo što konkretniji, riječ je o supstancama koje su biopolimeri na bazi aminokiselina koji sadrže najmanje stotinu ostataka tipa aminokiselina. Štoviše, ovdje postoji i podjela - postoje tvari koje pripadaju niskomolekularnoj grupi, uključuju samo nekoliko desetina aminokiselinskih ostataka, postoje i tvari koje pripadaju visokomolekularnim grupama, sadrže znatno više takvih ostataka. Polipeptid je supstanca koja se zaista odlikuje velikom raznolikošću u svojoj strukturi i organizaciji.
Grupe polipeptida
Sve ove tvari su konvencionalno podijeljene u dvije grupe; ova podjela uzima u obzir karakteristike njihove strukture, koje imaju direktan utjecaj na njihovu funkcionalnost:
- Prva grupa uključuje tvari koje se razlikuju po tipičnoj strukturi proteina, to jest, to uključuje linearni lanac i same aminokiseline. Ima ih u svim živim organizmima, a ovdje su od najvećeg interesa tvari sa pojačanom hormonskom aktivnošću.
- Što se tiče druge grupe, evo onih spojeva čija struktura nema najtipičnije karakteristike za proteine.
Šta je polipeptidni lanac
Polipeptidni lanac je proteinska struktura koja uključuje aminokiseline, od kojih su sve čvrsto povezane spojevima peptidnog tipa. Ako govorimo o primarnoj strukturi, onda govorimo o najjednostavnijem nivou strukture molekula proteinskog tipa. Ovaj organizacioni oblik karakteriše povećana stabilnost.
Kada se u stanicama počnu stvarati peptidne veze, prva stvar koja se aktivira je karboksilna grupa jedne aminokiseline, a tek tada počinje aktivna veza sa drugom sličnom grupom. To jest, polipeptidne lance karakteriziraju fragmenti takvih veza koji se stalno izmjenjuju. Postoji niz specifičnih faktora koji značajno utiču na oblik strukture primarnog tipa, ali njihov uticaj nije ograničen samo na to. Postoji aktivan uticaj na one organizacije takvog lanca koje imaju najviši nivo.
Ako govorimo o karakteristikama ovog organizacionog oblika, one su sljedeće:
- postoji redovna izmjena struktura koje pripadaju krutom tipu;
- Postoje područja koja imaju relativnu pokretljivost; imaju sposobnost rotacije oko veza. To su karakteristike ove vrste koje utiču na to kako se polipeptidni lanac uklapa u prostor. Štaviše, različiti tipovi organizacionih problema mogu se javiti sa peptidnim lancima pod uticajem mnogih faktora. Može doći do odvajanja jedne od struktura, kada se peptidi formiraju u posebnu grupu i odvoje se od jednog lanca.
Sekundarna struktura proteina
Ovdje je riječ o varijanti polaganja lanaca na način da se organizira uređena struktura; to postaje moguće zbog vodikovih veza između grupa peptida jednog lanca s istim grupama drugog lanca. Ako uzmemo u obzir konfiguraciju takve strukture, to može biti:
- Spiralni tip, ovo ime dolazi zbog njegovog jedinstvenog oblika.
- Slojevito preklopni tip.
Ako govorimo o spiralnoj grupi, onda je to proteinska struktura koja je formirana u obliku spirale, koja se formira bez nadilaženja jednog lanca polipeptidnog tipa. Ako govorimo o izgledu, on je po mnogo čemu sličan običnoj električnoj spirali, koja se nalazi u pločicama koje rade na struju.
Što se tiče slojevite strukture, ovdje se lanac odlikuje zakrivljenom konfiguracijom, njegovo formiranje se vrši na temelju veza vodoničnog tipa, a ovdje je sve ograničeno na granice jednog dijela određenog lanca.